«Сила» пшеничной муки

Учебник » показатели качества муки » «Сила» пшеничной муки

Под термином «сила муки» понимают способность муки образовывать тесто, обладающее определенными структурно-механическими свойствами. «Сильная» мука характеризуется следующими признаками:

  • при замесе теста нормальной консистенции способна поглощать большое количество воды;
  • тесто устойчиво сохраняет свои структурно-механические свойства при замесе и брожении, при разделке не прилипает к рабочим органам оборудования;
  • тестовые заготовки обладают хорошей газоудерживающей способностью, при расстойке и выпечке не расплываются и хорошо сохраняют свою форму.

«Слабая» мука при замесе теста нормальной консистенции поглощает относительно мало воды; образует тесто, плохо сохраняющее свои структурно-механические свойства, к концу брожения тесто становится мажущим, неэластичным; при разделке тесто прилипает к рабочим органам оборудования; тестовые заготовки плохо удерживают газ, выделяющийся при брожении, расплываются при расстойке и выпечке.

Главным фактором, определяющим силу муки, является состояние ее белково-протеиназного комплекса. В понятие  белково-протеиназного комплекса муки входят:

  • белковые вещества (протеины и протеиды);
  • протеолитические ферменты;
  • активаторы и ингибиторы протеолиза (вещества, влияющие на активность ферментов).

В зерне пшеницы (в зависимости от сорта) содержится обычно 12-14% белков. Классификация белков зерна основана на их способности  растворяться в различных растворителях:

  • альбумины — растворимые в воде;
  • глобулины — растворимые в растворах солей (10% раствор хлорида на-трия);
  • проламины — растворимые в 60-80 %-ном растворе спирта;
  • глютелины — растворимые в разбавленных растворах (0,1 -0,2 %) щелочей или кислот.

Альбумины и глобулины  относятся к группе растворимых белков. Они содержатся в основном в периферических частях зерна. Уникальной особенностью белков спиртовой и щелочной фракций пшеницы является способность образовывать при набухании трехмерную однородную, вязко-упругую массу — клейковину. Основными свойствами клейковины являются упругость, прочность, эластичность, растяжимость, способность к релаксации. Основу клейковины составляют глиадин и глютенин, представленные примерно в равных количествах. Глиадин относится к проламинам, глютенин – к глютелинам. Глиадиновая фракция определяет растяжимость и эластичность, глютениновая обусловливает упругие и прочностные свойства клейковины.

Плотность структуры белковых веществ обусловлена главным образом наличием дисульфидных, водородных и других связей. Чем больше таких связей, тем плотнее структура белков и тем «сильнее» клейковина. Белки состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями. Аминокислота цистеин имеет в своем составе сульфгидрильную (SH- или тиоловую) группу. При окислении двух SH-групп (например, при взаимодействии двух молекул цистеина) образуются дисульфидные связи – мостики. Дисульфидные (–S=S-) связи могут «скреплять» разные участки одной белковой молекулы (внутримолекулярные связи), или соединять между собой белковые образования (межмолекулярные связи). Для укрепления структуры белковых молекул большое значение имеют также водородные связи.

Сухие вещества клейковины состоят на 75-90 % из белка и на 10-25% из небелковых веществ (крахмала, сахаров, клетчатки, липидов). Крахмал и клетчатка (частички оболочек) удаляются при более тщательном отмывании. Часть липидов и сахаров образуют с белками комплексы и при отмывании при обычных условиях не удаляются. Удаление липидов из клейковины ведет к существенному уменьшению ее прочности, эластичности, растяжимости.

Важным показателем свойств клейковины является её влагоёмкость (гидратационная способность). Чем слабее клейковина, тем менее плотная у ней структура и тем больше влаги способна она  удержать. Чем сильнее клейковина, тем меньше ее влагоемкость. Влагоёмкость клейковины рассчитывается как масса влаги, приходящаяся на 100 г сухих веществ клейковины и выражается в процентах.

Клейковина  по качеству подразделяется по пять групп. Качество сырой клейковины для муки пшеничной хлебопекарной и общего назначения должно быть не ниже второй группы.

Протеолитические ферменты (протеазы, протеиназы) гидролитически расщепляют белок до образования свободных аминокислот. При гидролизе белков, под действием протеиназ, образуются продукты с различной молекулярной массой: пептоны, полипептиды, аминокислоты. Но в условиях приготовления теста (на начальной стадии протеолиза) происходит только дезагрегация белков. При этом нарушается третичная и четвертичная структуры белковых образований без разрушения пептидных связей. Дезагрегирующее (разрушающее) влияние протеиназ обусловлено тем, что они разрывают в результате реакции восстановления (т.е. присоединения водорода) дисульфидные связи-мостики в белковых молекулах. Структура белков становится более «рыхлой». Разрушаются не только межмолекулярные –S=S-связи, но и внутримолекулярные.

Наиболее богаты протеолитическими ферментами периферические части зерна. Для пшеничных протеаз, относящихся к ферментам типа папаиназ, оптимум рН 4,0-4,5, температурный оптимум около 45 °С. Эти ферменты называют еще кислыми протеиназами.

В зерне, муке и тесте содержатся вещества, повышающие (активаторы) или замедляющие (ингибиторы) протеолиз белков. Активаторами протеолиза являются соединения, обладающие восстановительными свойствами (цистеин, глютатион, тиосульфат натрия), ингибиторами  — окислительными свойствами (кислород воздуха, перекиси и др.).

Подробнее в книге «Хлеб и хлебобулочные изделия. Сырье, технологии, ассортимент»

Оставить ответ